§ 29. Генетичний код і трансляція

У результаті транскрипції гену, що кодує білок, утворюється молекула матричної РНК. Саме вона містить інформацію про послідовність з’єднання амінокислотних залишків у ланцюжок білка. Але якщо у випадку транскрипції рибонуклеотиди мРНК потребують відповідності дезоксирибонуклеотидам згідно з принципом комплементарності, то для синтезу молекули білка клітині треба дібрати відповідно до нуклеотидів мРНК амінокислоти. Для цього повинне бути правило. Воно й має назву генетичний код.

Клітина використовує генетичний код через необхідність, бо нуклеїнові кислоти та білки «розмовляють різними мовами»: нуклеїнові кислоти — мовою нуклеотидів, а білки — мовою амінокислот. Клітині доводиться перекладати з мови нуклеотидів на мову амінокислот 1 . Але клітина має тільки чотири нуклеотиди, аби закодувати 21 амінокислоту. Це нелегко, чи не так?

Проте цю проблему можна розв’язати, добираючи у відповідність амінокислоті комбінацію з нуклеотидів. Якщо кодувати амінокислоти двійками нуклеотидів, то отримаємо 4×4=16 комбінацій. Цього замало, щоб кодувати все різноманіття амінокислот (їх понад 20). Але якщо кодувати їх трійками, то отримаємо 4x4x4 = 64 комбінації, тобто цілком достатньо для кодування всіх амінокислот. І справді, для кодування амінокислот клітина використовує трійки нуклеотидів, так звані триплети. Таблиця 29.1 демонструє генетичний код клітини.

1 Можна стверждувати, що матрична РНК теж написана мовою білків, просто іншими символами — нуклеотидами. Є неправильним розгляд перекладу із мови нуклеїнових кислот на мову білків як переклад з англійської на українську.

Розглянувши цю таблицю, можна зробити такі висновки про властивості генетичного коду. По-перше, генетичний код триплетний, тобто трійка нуклеотидів кодує одну амінокислоту. По-друге, генетичний код надмірний: триплетів більше, ніж амінокислот. По-третє, генетичний код вироджений, тобто одна амінокислота може кодуватися більш ніж одним кодоном (кодоном називають комбінацію з трьох нуклеотидів — триплет). По-четверте, генетичний код однозначний: один кодон може кодувати тільки одну амінокислоту. По-п’яте, генетичний код не перекривається: той самий нуклеотид не може входити до складу двох або трьох триплетів 2 . Насамкінець, генетичний код містить розділові знаки: один «старт» і три «стопи», але при цьому код безперервний, тобто між кодонами немає пробілів.

На останній властивості варто зупинитися докладніше. Старт-кодон (АУГ) кодує також одну з амінокислот — метіонін. А отже, усі молекули білка починаються саме з метіоніну 3 . Проте часто метіонін розташований і всередині білкового ланцюга. Зазвичай як стартовий використовується перший кодон АУГ від початку матричної РНК, а решта розпізнаються як кодони метіоніну. Іще одна особливість: стоп-кодон УГА іноді кодує селеноцистеїн — ту ж 21-шу амінокислоту. Для того, щоб він був розпізнаний як кодон селеноциетеїну, а не «стоп», за ним повинна розташовуватись особлива комбінація нуклеотидів.

2 Це правило часто порушується у вірусів.

3 Часто він потім «зрізається» ферментами й у зрілій молекулі білка відсутній.

Таблиця 29.1. Генетичний код клітини (мРНК)

1 Цей триплет інколи використовується для кодування амінокислоти селеноцистеїну.

Генетичний код універсальний

Генетичний код — це дуже жорстке правило. Його беззаперечно дотримується кожна клітина організму впродовж усього життя. Спочатку розшифровано генетичний код кишкової палички, але потім з’ясувалося, що такий код мають і людина, і соняшник. Було постульовано універсальність генетичного коду: усі організми мають однаковий генетичний код. Отже, виникнувши одного разу в спільного предка всіх організмів, генетичний код більше не змінювався.

Цей феномен має логічне пояснення: якщо в якогось організму виникає відхилення від генетичного коду, скажімо, триплет ААА починає замість лізину кодувати аргінін, то в усіх білках цього організму майже в половині випадків замість лізину починає з’являтися аргінін (чому в половині випадків — спробуйте відповісти самі, уважно розглянувши таблицю генетичного коду). Це порушить структуру та функцію значної кількості білків і буде смертельним для істоти-винахідника.

Проте треба зробити кілька зауважень. По-перше, генетичний код виник не відразу. Найімовірніше, на ранніх етапах біологічної еволюції (можливо, ще до виникнення клітини) генетичний код еволюціонував. Зараз є всі підстави вважати, що спочатку він був дуплетним, тобто амінокислоти кодувалися двійками нуклеотидів (амінокислот було, таким чином, не більше 15), і лише потім став триплетним. Але можна впевнено стверджувати, що генетичний код останнього спільного предка всіх організмів (LUCA) був таким, як і в нас із вами.

По-друге, генетичний код усе ж змінюється, хоча й дуже повільно. Уперше відхилення від нього були виявлені в мітохондрій людини. У них триплет УГА (який у класичному коді зчитується як «стоп») кодує амінокислоту триптофан 1 , а триплет АУА (у класичному коді — ізолейцин) кодує метіонін. Потім було виявлено незначні відхилення в генетичному коді деяких бактерій і одноклітинних еукаріотів, а також мітохондрій рослин і грибів. Однак ці зміни рідкісні та незначні, тому можна говорити про універсальність генетичного коду (чи майже універсальність або, як кажуть учені, квазіуніверсальність).

Як читати генетичний код?

Тепер, озброївшись даними таблиці генетичного коду, спробуємо розшифрувати послідовність білка, закодовану в нуклеотидній послідовності матричної РНК.

1 Це характерно для мітохондрій усіх досліджених організмів.

Спочатку визначимося, де початок цього послання: це не обов’язково перший нуклеотид! Нам потрібно знайти «старт» — кодон АУГ. Позначимо положення першого АУГ.

АУУАГУАУГГУГУУАУУЦЦЦАГУГГААГГЦ

Він кодує метіонін. Далі, якщо послідовно підставити амінокислоти з таблиці генетичного коду відповідно до триплетів нуклеотидів, то отримаємо ланцюжок: метіонін (АУГ) — валін (ГУГ) — лейцин (УУА) — фенілаланін (УУЦ) — пролін (ЦЦА) — валін (ГУГ) — глутамінова кислота (ГАА) — гліцин (ГГЦ).

Це тільки початок одного з амінокислотних ланцюжків білка. Такі ланцюги можуть містити сотні амінокислот, а синтез одного з них триває в клітині кілька хвилин. Цей процес — трансляція — повністю здійснюється дуже давнім і незмінним молекулярним комплексом — рибосомою.

Рибосома створює умови для взаємодії мРНК і тРНК

Давайте докладніше розглянемо процес трансляції — синтезу білкової молекули за матрицею молекули мРНК. До трансляції в бактерій залучено багато молекул, але ще більше — в еукаріотів. Проте ми зупинимося на основних учасниках цієї «драми» в усіх організмах: матричній РНК, рибосомі, амінокислотах, ковалентно приєднаних до молекул транспортної РНК, а також ферментах, що каталізують процеси біосинтезу білка в клітині.

Мономерами для синтезу білка слугують не вільні амінокислоти, а амінокислоти, з’єднані з транспортною РНК. Амінокислоти приєднуються до молекул тРНК особливими ферментами, кодазами, що ретельно стежать за дотриманням генетичного коду (рис. 29.1). На кожну амінокислоту припадає по одній кодазі. Фермент забезпечує відповідність амінокислот і тРНК. Для кожної амінокислоти є одна чи більше тРНК. Кодаза розпізнає потрібну амінокислоту та відповідні їй тРНК, що можуть взаємодіяти з триплетами нуклеотидів у мРНК, які кодують цю амінокислоту — кодонами. Процес приєднання амінокислоти до тРНК потребує витрати енергії АТФ, а отриманий продукт (тРНК, зв’язана зі «своєю» амінокислотою) має досить високу енергію для того, щоб об’єднати дві амінокислоти між собою.

Фермент кодаза здійснює ковалентне приєднання амінокислоти до транспортної РНК. Продукт, який утворився, є активованим попередником біосинтезу білка. Це означає, що молекула несе у своїх зв’язках енергію, яка буде використана для з’єднання амінокислот у білкову молекулу.

Рис. 29.1. З’єднання амінокислоти з тРНК

Як ми пам’ятаємо, тРНК має кілька петель і «стебло» й нагадує трилисник конюшини. Амінокислота приєднується до «стебла», а за взаємодію з мРНК відповідає одна з петель, що містить трійку нуклеотидів, яку називають антикодоном. Антикодон комплементарний трійці нуклеотидів у мРНК — кодонові. Комплементарна взаємодія між антикодоном і кодоном визначає, яка амінокислота має вбудовуватися у ланцюжок білка, що утворюється. Взаємодію тРНК із мРНК, а також прикріплення амінокислоти до ланцюжка білка здійснює рибосома. Таким чином, для реалізації синтезу білка потрібне виконання трьох умов.

1. Кодази здійснюють приєднання амінокислот до транспортних РНК відповідно до генетичного коду.

2. Антикодон тРНК комплементарно взаємодіє з кодоном мРНК.

3. Рибосома забезпечує приєднання амінокислоти до ланцюжка білкової молекули, що утворюється.

Об’єднання амінокислот у білкову молекулу відбувається в рибосомі

Розглянемо докладніше, як амінокислоти об’єднуються одна з одною (рис. 29.2). Починається процес біосинтезу білка з того, що мала субодиниця рибосоми зв’язується з особливою молекулою тРНК, яка несе амінокислоту метіонін. Як ви пам’ятаєте, синтез білка починається саме з цієї амінокислоти. Потім мала субодиниця рибосоми з цією тРНК зв’язує молекулу мРНК і починає «сканувати» її в пошуках старт-кодону, що кодує саме метіонін. Як тільки вона знаходить його, то зупиняється, зв’язує велику субодиницю, і ціла рибосома готується до приєднання нових амінокислот. Вона приймає наступну молекулу тРНК із приєднаною до неї амінокислотою. Антикодон цієї другої тРНК відповідає наступному після метіонінового кодону в мРНК. У цьому стані рибосома зв’язана з двома молекулами тРНК. Амінокислотні залишки, приєднані до цих тРНК, опиняються в безпосередній близькості один від одного. Саме тоді відбувається утворення зв’язку між цими амінокислотами. Цю реакцію здійснює рибосома, але безпосередньо за каталіз реакціє відповідає не білок, а рРНК. Це приклад своєрідних біохімічних реакцій, що каталізуються не ферментами, а РНК. Однак при цьому зв’язок між першою амінокислотою (метіоніном) та транспортною РНК розривається. Виходить, що перша амінокислота переноситься зі своєю тРНК на амінокислоту, приєднану до другої тРНК. Перша транспортна РНК, звільнена від своєї амінокислоти, залишає рибосому. Короткий ланцюжок із двох амінокислот виявляється приєднаним до другої тРНК. При цьому рибосома зсувається на один кодон щодо матричної РНК і готова прийняти нову транспортну РНК з амінокислотним залишком.

Рис. 29.2. Схема трансляції

1. мРНК. 2. тРНК з амінокислотою. 3. Антикодон. 4. Рибосома. 5. Утворення пептидного зв’язку. 6. Амінокислотний ланцюжок. 7. Вільна тРНК. Рибосома здійснює процес поєднання амінокислот у молекулу білка. При цьому білковий ланцюжок, який зростає, щоразу переноситься на нову молекулу тРНК.

Далі повторюється той же процес: ланцюжок із двох амінокислот переноситься з другої тРНК на амінокислоту, приєднану до третьої тРНК, і так далі. Так формується довгий амінокислотний ланцюжок білкової молекули. Процес повторюється доти, поки рибосома не виявляє стоп-кодон. При цьому рибосома зупиняється й від’єднує завершений амінокислотний ланцюжок від тРНК, що прийшла останньою. Упродовж свого синтезу молекула білка згортається в тривимірну структуру й після завершення цих процесів готова виконувати свої функції 1 . Субодиниці рибосоми відокремлюються одна від одної та вивільняють матричну РНК. На цьому процес трансляції завершується. Подивитися, як здійснюється трансляція, ви можете, переглянувши відео за посиланням.

1 Для деяких білків згортання починається вже після завершення трансляції.

Життєві запитання — обійти не варто!

Елементарно про життя

• 1. Генетичним кодом називають

А правило відповідності амінокислоти білка одному нуклеотиду

Б правило відповідності трійок нуклеотидів трійкам амінокислот білка

В правило відповідності нуклеотидів трійкам амінокислот

Г правило відповідності амінокислот білка трійкам нуклеотидів

Д правило відповідності нуклеотидів ДНК нуклеотидам РНК

• 2. Яке з тверджень про генетичний код є правильним?

А генетичний код людини й генетичний код шимпанзе відрізняються один від одного

Б генетичний код дуже інтенсивно еволюціонує: його можна використати для встановлення еволюційних зв’язків між організмами

В генетичний код неодноразово виникав під час еволюції організмів

Г генетичний код кодує більше 20-ти амінокислот

Д у генетичному коді людини кодони перекриваються

• 3. Виродженість генетичного коду свідчить про те, що

А видів нуклеотидів менше ніж видів амінокислот

Б кодонів більше ніж видів амінокислот

В кожній амінокислоті відповідає кілька кодонів

Г кожній амінокислоті відповідає один кодон

Д одна амінокислота кодується трьома нуклеотидами

• 4. Зазначте правильну послідовність етапів біосинтезу білка в еукаріотів.

А транскрипція — сплайсинг — трансляція

Б транскрипція — трансляція — сплайсинг

В трансляція — транскрипція — сплайсинг

Г трансляція — сплайсинг — транскрипція

Д сплайсинг — трансляція — транскрипція

• 5. Увідповідніть учасника біосинтезу білка з його роллю в цьому процесі.

А приєднує амінокислоти до тРНК

Б розпізнає кодони мРНК у рибосомі

В каталізує з’єднання амінокислот між собою

Д несе інформацію про послідовність з’єднання амінокислот у білкову молекулу

У житті все просто

• 6. Які з властивостей генетичного коду підвищують його стійкість до випадкових змін нуклеотидів (мутацій)? Чому?

• 7. На рисунку 29.1 знайдіть активний центр ферменту, кофактор, субстрати і продукт. Чи є зображена кодаза абсолютно специфічним ферментом?

• 8. Визначте послідовність амінокислот у білках, що кодуються такими послідовностями нуклеотидів у мРНК:

У житті все не так просто

• 9. Скільки нуклеотидів буде міститися в кодонах інопланетянина, який має чотири види нуклеотидів ДНК і 100 видів амінокислот у білках? Шість видів нуклеотидів ДНК і 20 видів амінокислот? А яку максимальну кількість амінокислот може кодувати дуплетний код, якщо до складу ДНК також входить 6 видів нуклеотидів?

ТРАНСПОРТНІ РНК (тРНК)

ТРАНСПОРТНІ РНК (тРНК) — один із видів РНК-клітин, які становлять 10–15% (усієї клітинної РНК) і локалізовані в основному в гіалоплазмі та мітохондріях клітини. Це найбільш низькомолекулярні РНК, які містять від 75 до 93 нуклеотидів. Їх мол. м. становить 24–31∙10 3 кДа, константа седиментації — 4S (S — одиниця Сведберга). Основна функція тРНК полягає в тому, що вона за участю ферменту аміноацил-тРНК-синтетази з’єднується зі специфічною амінокислотою й транспортує її до місця біосинтезу білка — рибосом. На рибосомах тРНК впізнається і зв’язується зі своїм триплетом (кодоном) на мРНК, після чого амінокислота включається в поліпептид, що синтезується на мРНК. Таким чином, тРНК служить своєрідним перекладачем, або адаптором, який перекладає послідовність нуклеотидів із мРНК у послідовність амінокислотних залишків білкової молекули. Гіпотеза про адапторну роль тРНК, яка згодом стала доведеним фактом, належить Ф. Кріку. Проведені дослідження показали, що тРНК мають високу специфічність і кожна α,L-амінокислота має свою тРНК. Існує понад 60 видів тРНК, оскільки деякі α,L-амінокислоти транспортуються не однією, а декількома тРНК. Першою вивченою тРНК була аланінова тРНК, повна нуклеотидна послідовність якої була розшифрована Р. Холлі у 1965 р. Значний внесок у вивчення первинної структури тРНК зробили російський вчений О.О. Баєв і його колеги, які визначили послідовність нуклеотидів у валіновій тРНК. Нині вже вивчено первинну структуру понад 70 різних тРНК, які мають і спільні ознаки. Так, крім головних нуклеотидів (А, Г, Ц та У), кожна молекула тРНК містить нуклеотиди з мінорними основами (у середньому 10–12 основ на молекулу). Серед них метильовані похідні головних основ, які утворюються шляхом ферментативної модифікації тРНК-попередника, а також псевдоуридин, в якому рибоза приєднана до урацилу не через N-1, а через С-5 — дигідроуридин і риботимідин (містить тимін). Мінорні основи підвищують стійкість тРНК до дії рибонуклеаз цитоплазми і підтримують певну третинну структуру молекули, оскільки не беруть участі в утворенні комплементарних пар, а також перешкоджають спіралізації певних ділянок у полінуклеотидній послідовності тРНК. Крім того, деякі мінорні основи мають важливе значення для розпізнавання ферментом аміноацил-тРНК-синтетазою тієї транспортної РНК, яка взаємодіє з певною амінокислотою під час її активування. Вторинна структура у всіх тРНК подібна і має вигляд листка конюшини з кількома петлеподібними утвореннями, які відіграють певну роль у забезпеченні її біологічних функцій (рисунок).

Рисунок. Вторинна (праворуч) та третинна (ліворуч) структури тРНК

Акцепторний 3′-кінець усіх молекул містить термінальну послідовність нуклеотидів ЦЦА, до якої через 3′-гідроксильну групу рибози аденозину приєднується активована амінокислота. Антикодонова петля (містить антикодон — ділянку з 3 специфічних нуклеотидів) розпізнає нуклеотидний триплет або кодон у мРНК і забезпечує специфічну взаємодію тРНК з мРНК. D-петля (дигідроуридилова петля) містить 1-4-дигідроуридилові залишки і забезпечує приєднання тРНК до ферменту. Псевдоуридилова петля (ТψС-петля) в усіх молекулах містить обов’язково залишок псевдоуридилової кислоти. Вважають, що ця петля відповідальна за приєднання тРНК до рибосоми. Додаткова петля має різну кількість нуклеотидів у різних тРНК. Рентгеноструктурні дослідження показали, що молекули тРНК утворюють більш компактні просторові конформації — третинні структури L-подібної форми (див. рисунок). Отже, тРНК забезпечують заданий порядок розташування α-амінокислот у процесі біосинтезу специфічного білка.

Губський Ю.І. Біологічна хімія. — К.–Тернопіль, 2000; Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2 т. — М., 1993; Страйер Л. Биохимия: В 3 т. — М., 1985. — Т. 3.

Антикодон

Антикодо́н (від анти. і кодон) — ділянка транспортної рибонуклеїнової кислоти (тРНК), що складається з трьох нуклеотидів (триплет), які мають незаміщені водневі зв’язки. Послідовність триплету тРНК обернена кодону матричної (інформаційної) рибонуклеїнової кислоти (мРНК, або іРНК), тому його називають антикодоном. Він комплементарний (див. Комплементарність) триплету мРНК і є розпізнавальним знаком цього типу тРНК. Кожній амінокислоті відповідає одна або кілька тРНК, які зв’язуються зі специфічною для них амінокислотою, просувають її до рибосоми. Потім завдяки взаємодії антикодону з кодоном визначають порядок розташування амінокислоти в поліпептидному ланцюзі, таким чином реалізуючи генетичну інформацію в процесі біосинтезу білка.

Література

1. Тоцький В. М. Генетика. 3-тє вид., виправл. та допов. Одеса : Астропринт, 2008. 712 с.
2. Льюин Б. Гены / Пер. с англ. Москва : БИНОМ-Пресс, 2011. 896 с.
3. Lodish H., Berk A., Matsudaira P. et al. Molecular Cell Biology. 8th ed. New York : W. H. Freeman, 2016. 1170 p.

Автор ВУЕ

Покликання на цю статтю: Межжеріна Я. О. Антикодон // Велика українська енциклопедія. URL: https://vue.gov.ua/ Антикодон (дата звернення: 26.02.2024).

Статус гасла: Оприлюднено
Оприлюднено: 06.04.2020

Важливо!

Ворог не зупиняється у гібридній війні і постійно атакує наш інформаційний простір фейками.

Ми закликаємо послуговуватися інформацією лише з офіційних сторінок органів влади.

Збережіть собі офіційні сторінки Національної поліції України та обласних управлінь поліції, аби оперативно отримувати правдиву інформацію.

Отримуйте інформацію тільки з офіційних сайтів